Biokémia, az élet kémiája
Dr. Kiss László
a biokémia professzora
(Gondolatok a biokémia oktatásáról)
Ismerőseim gyakran kérdezik tőlem, mit oktatok az egyetemen. Amikor mondom nekik, hogy biokémiát, akkor legtöbbször az a válasz, hogy jaj, de nehéz ez a tárgy. Nem vagy alig lehet megtanulni. Ez nem így van. A biokémia nagyon szép tárgy, a tanulás során közelebb kerülünk az élet megértéséhez, az isteni teremtés csodájához, megtanuljuk becsülni, csodálni a teremtő Isten bölcsességét.
A következőkben néhány olyan témát mutatok be, melyek széppé és vonzóvá teszik a biokémia oktatását. Az egyik ilyen téma az élet alapját jelentő sejt. Az emberi testet több százbillió sejt alkotja, vannak azonban álltok és növények is, melyek szintén ilyen hatalmas sejthalmazokból állnak. Ahogy azonban csökken a szerveztetek mérete, a sejtek száma is kevesebb, s ahogy lefelé haladunk a mérettartományban, eljutunk az egysejtűekig, mint amilyen az élesztő-, vagy baktériumsejtek. A sejtszint alatt pedig nem létezik önálló élet.
A sejt szerkezetét vizsgálva egyértelművé válik, miért tekinthető a sejt az élet alapegységének. Meghatározó jellegzetessége a membrán, olyan kémiai szerkezeti elem, amely a sejt belsejét választja el a külvilágtól. A membrán védelmének köszönhetően a sejt a külvilágban uralkodóktól eltérő körülményeket tarthat fent saját belső terében. A környezetéből felalmozhat bizonyos tápanyagokat, hogy azokat energia termelésére fordíthassa. Továbbá a membrán lehetővé teszi a kommunikációt a sejt és a külvilág között. Szabályozza azt, hogy a sejtbe milyen anyagok juthatnak be, és milyen anyagok juthatnak ki a környezetbe.
A sejtmembránok kettős olthatósági tulajdonsággal bíró, úgynevezett amfofil, más néven amfipatikus molekulákból épülnek fel. E vegyületek némiképpen hasonlítanak a háztartási szappanokra és tisztítóanyagokra, abban a tekintetben, hogy a vizes és olajos közeget egyaránt „kedvelik”, az elnevezésük is ezt fejezi ki, az amfofil szó görögül azt jelenti „mindkettőt kedvelő”. A membránalkotó molekulák egyik részét általában szénhidrogének (szén- és hidrogénatomokból épülnek fel), és a többi szénhidrogénhez, például a benzinhez hasonlóan vízben nem oldódnak, ez a molekula olajkedvelő rétege. Az ilyen molekularészeket hidrofóbnak, a víztől tartózkodónak, „víztaszítónak” nevezzük. A molekula másik része ezzel ellentétben olyan kémiai csoportot tartalmaz (például a cukorhoz hasonlóan), amely éppenséggel nagyon „szívesen” van vizes környezetben. Az ilyen molekula részeket hidrofilnek, (vízkedvelőnek) nevezzük. A sejtmembránt alkotó molekulák e két ellentétes része kémiai kötést létesít, és eltérő tulajdonságaik ellenére állandóan együtt maradnak. De ha a molekula egyik része víz felé kívánkozik, a másik pedig nem akar vízben lenni, vajon hol lelhet nyugtot a molekula egésze?
Az amfofil molekulák ezt a nehézséget úgy oldják meg, hogy más amfofil molekulákhoz kapcsolódnak. Ha nagyszámú ilyen molekula áll össze, a hidrofób láncok egymás közelébe préselődhetnek, kiszorítva maguk közül a vizet, míg a hidrofil részek érintkezhetnek a vízzel. Az egyik ilyen hatékony elrendeződés (amelyben a szénhidrogén láncok el vannak zárva a víztől, de azzal a vízkedvelő részek érintkezhetnek), amikor a molekulák két lapot alkotva úgynevezett lipid kettős réteget hoznak létre. Ha azonban e lapok valóban laposak maradnának, a szélükön lévő szénhidrogének érintkeznének a vízzel, emiatt a kettős réteg meggörbül és buborékot alkot.
Mint hogy a sejthártya kettős rétege belül olajszerű, a kifejezetten vizes közeget kedvelő molekulák (mint a sók és a cukrok) nem tudnak áthaladni rajta. Vagyis olyan szerkezethez jutottunk, amelynek egy a külső környezettől eltérő zárt belső tere van, így megtettük az első lépést a sejtes szerveződés felé.
Az élővilágban két alapvető sejttípus létezik: az eukarióták, amelyekben valódi sejtmag található (ezt egy, a sejtmembrántól eltérő második membrán fogja közre), és a prokarióták, amelyekben nem található ilyen sejtmag. A prokaritóta szervezetek mindegyike egysejtű, s az eukariótákkal összevetve sok tekintetben jóval egyszerűbbek.
A prokarióta sejtekben készült felvételeken a sejtmembránon kívül csak néhány további jellegzetességet látunk. Ezek egyike a sejt DNS-molekuláit (dezoxi-ribonukleinsavat) tartalmazó nukleoid, amely békésen pihen a citoplazma (a vízoldható sejtállomány) közepén. A prokarióták a sejthártyán túl egy másik a sejtet körülvevő szerkezeti elemet is tartalmaznak, a sejtfalat. A sejtmembránnal ellentétben a sejtfal poliszacharidokból épül fel: merev szerkezetű és a tápanyagok, valamint a kis molekulák számára szabadon átjárható. A sejtfal mechanikai szilárdságot kölcsönöz a sejtnek és megakadályozza, hogy stressz hatására felszakadjon. Számos prokarióta sejt membránjából többféle „szerkezet” is kitüremkedik. A hajszálszerű sző,r a pilus szerepe többnyire ismeretlen. A baktériumok ostora, a flagellum pedig a sejt mozgását szolgálja: propellerként forogva hajtja előre a prokarióta sejtet.
A sejtek más típusába, az eukarióták csoportjába bizonyos egysejtűek, például az élesztősejt mellett valamennyi többsejtű élőlény beletartozik. Az eukariótákban szémos olyan sejten belüli teret találunk, amelyek saját membránjaik révén a citoplazmától is elkülönülnek, ezek a sejt szervecskék (más néven organellumok), hiszen a sejten belül olyanok, mint a szervezetben a szervek. A sejt szervecskék révén az aukarióta sejt a szakosodott sejtrejeszekkben egyedi, rá jellemző feladatokat lát el.
Az első szakosodott szervecske a sejtmag, amely a sejt DNS-molekuláit tartalmazza. A sejtmagot körülvevő kettős lipid rétegű membrán, a sejtmag-hártya rendkívül egyedi szerkezetű elem, rajta nagy, hengerszerű nyílások, a mag-pórusok fúródnak át. Faluk bonyolult felépítésű szerkezet, melynek legfontosabb része a nyolc fehérjecsoportba rendeződött középső gyűrű. Ezek a pórusok azonban nem egyszerű tétlen (passzív) lyukak, hanem tevékeny (aktív) kapuőrök: egyetlen nagy molekula (pl.: fehérjék, vagy RNS) nem juthat át rajtuk megfelelő „jelszó” nélkül. Így a citoplazmába tartozó molekulák nem hatolhatnak be a sejtmagba, és a sejtmag tartalma juthat ki a citoplazmába.
A citoplazmában számos további szervecskét találunk. A mitokondriumok, a sejt erőművei: olyan kémiai reakciókra szakosodtak, amelyek az energiadús tápanyag-molekulákat a sejt számára közvetlenül hasznosítható energiává alakítják. A mitokondriumoknak két membránjuk is van: a belső és a külső membránok által bezárt terek savassága eltér egymástól, méghozzá a tápanyag molekulák szabályozott „elégetése” révén. A membránok által behatárolt terek közötti saváramlás pedig, csak úgy, ahogy a vízerőműben, a duzzasztógáton átáramló víz energiát termel.
A lizoszómák apró méretű szervecskék, melyeket egyszeres membrán vesz körül. Ezek lényegében enzimcsomagok: a már szükségtelenné vált molekulákat lebontani képes enzimeket tartalmazzák. A lizoszómákban a savasság százszor, vagy akár ezerszeres nagyobb lehet, mint a citoplazmában. Az erős savasság hatására a szorosan feltekeredett fehérjék szerkezete felnyílik, s az így előkészített fehérjeláncokat a lebontó enzimek ár könnyen felapríthatják.
Az endoplazmatikus retikulum (ER) terjedelmes, kilapult és tekervényes membránrendszer, amelynek két típusa ismeretes: a sima felszínű és a durva felszínű ER. A durva felszínű ER egyenetlen alakját a hozzá kapcsolódó riboszómák hozzák létre; ez utóbbiak fehérjéket szintetizáló molekuláris gépezetek. A sima felszínű ER lipideket, vagyis zsírszerű molekulákat szintetizál. A Golgi-készülék (a sejtalkotót elsőként megfigyelő Kamillo Golgiról elnevezett sejtszervecske) lapos membránokból álló halmaz, amelyhez érkezve számos, ez ER-ben termelődött fehérje módosul.
Az iménti sejtszervecskék legtöbbje, szinte minden eukarióta sejtben megtalálható. A növényi sejteknek azonban számos egyéb alkotóeleme van. A kloroplasztiszok, amelyekben a fotoszintézis zajlik, sok tekintetben a mitokondriumokra emlékeztetnek, hiszen mindkettő működése a sejt energiatermelő folyamataival függ össze. A klorplasztiszokban található a klorofill nevű pigment, ami a fényenergia összegyűjtésére szolgáló antenna. A növényi sejtek további szervecskéje a vakuólumnak nevezett nagy, áttetsző, membrán burokba zárt üreg, amely hulladék anyagok, tápanyagok és pigmentek gyűjtőhelye, ugyanakkor fontos szerkezeti szerepe is van. Némely, nagy ozmotikus nyomás alatt álló növényi sejtek térfogatának mintegy kilencven százalékát a vakuólum teszi ki: az erős sejtfalra nehezedő nyomás merevíti a sejtet.
A másik nagyon érdekes téma a fehérjék. A fehérjék az intelligens tervezés legszebb példái közé tartoznak, ami más szóval a teremtést jelenti. A hétköznapi méretekhez viszonyítva, a sejtek és a sejtszervecskék nagyon parányiak, az őket alkotó építőkövekhez mérve hatalmasak. A sejtek és a sejten belüli alkotóelemek végső soron egymáshoz kapcsolódó, molekulákat létrehozó atomokból épülnek fel. Ha két atom elektront oszt meg egymás közt, kémiai (kovalens) kötés jön létre. A negatív töltésű elektron megosztásával az atomok hatékonyabban tudják árnyékolni pozitív töltésű atommagjaikat. A molekula két vagy több, egymáshoz kovalens kötéssel kapcsolódó atomból jön létre.
A biológiai molekulákban meglepően kevés atomtípussal találkozunk. A biomolekulák szinte mindegyike felépíthető hat elem, a szén ( C ), az oxigén (O), a nitrogén (N), a hidrogén (H), a foszfor (P) és a kén (S), atomjaiból. Ionos formájában emellett további elemek (például a klór, a nátrium, a kalcium, a kálium, a magnézium és a vas) is jelen lehetnek a biológiai rendszerekben. (Az ionok olyan elektromos töltésű részecskék, amelyek a vízben többé-kevésbé szabadon mozognak.)
A C, H, O, N, P és S atomok szabadon kötődhetnek egymáshoz. A szénatom egyszerre négy másik atommal létesíthet kötést, és a biomolekulákban található foszforatomok is négy atomhoz kötődhetnek (többnyire négy oxigén atomhoz). A nitrogénatom három kötést létesíthet (különleges esetekben négyet), az oxigén- és a kénatom pedig kettőt-kettőt. A hidrogénatom csupán egyetlen kötést hoz létre.
A szénből és a többi biológiai elemből felépíthető vegyületek száma óriási. A biológiai rendszerek mégsem használnak különösen sok, és egyástól teljesen eltérő molekulát, ehelyett néhány olyan molekulára építenek, amelyek különböző elrendezésekben egymáshoz kapcsolva hozzák létre az élet hatalmas „makromolekuláit” (a fehérjéket, a nukleinsavakat és a poliszacharidokat), úgy ahogy az ABC betűiből a szavakat és mondatokat állítjuk össze.
A fehérjék építőköveit aminosavaknak nevezzük. A jóformán valamennyi fehérjét alkotó húsz aminosav szerkezete egymáshoz igen hasonló: a molekula középső szénatomjának bal oldalán egy nitrogénatomot tartalmazó csoportot, a jobb oldalán pedig karboxil csoportot találunk (ebből az elhelyezkedésből ered az aminosav elnevezés is). A központi szénatomhoz ezen kívül egy hidrogénatom és egy további csoport, az oldallánc kapcsolódik. Az aminosavak egymástól oldalláncaikban különböznek, az oldallánc adja meg egy-egy aminosav jellegzetes tulajdonságát.
Az aminosavakat számos csoportja oszthatjuk. Az első csoport tagjainak oldallánca szénhidrogén (csak szén- és hidrogénatomot tartalmaz). Ezek az oldalláncok hidrofóbak, mint a benzin és lehetőleg nem érintkeznek vízzel. A következő csoportba az ionos kötés kialakítására képes aminosavak tartoznak; ezek pozitív és negatív töltést egyaránt hordozhatnak. Az ilyen aminosavak előszeretettel érintkeznek a vízzel. A harmadik csoport a poláros aminosavak világa. A poláros molekulák bár ionos töltésük nincs, részlegesen pozitív vagy negatív töltésűek lehetnek: ez akkor következik be, ha az egyik atom a kötés szomszédjánál jobban vonzza az elektronokat, vagyis az elektronok közelebb kerülnek hozzá. Az az atom, amelyhez közelebb van az elektronok nagyobb része, valamelyest negatív töltésű (résztöltésű), míg az elektronhiányos atom részlegesen pozitív töltésű. A részlegesen, vagy teljesen pozitív töltésű és negatív töltésű oldalláncok között kölcsönhatások jönnek létre, amelyek nagyon fontos szerepet kaphatnak a fehérjék szerkezetének kialakulásában.
A fehérjeszintézis során több száz aminosav kapcsolódik össze. Ily módon kialakult makromolekulákat polipeptideknek vagy fehérjéknek nevezzük.
Egy átlagos fehérje ötven-háromszáz aminosavból áll. A fehérjelánc aminosav sorrendjét a fehérje elsődleges szerkezetének nevezzük. Persze, ez a fehérje is tartalmaz egy szabad aminocsoportot az egyik végén (ezt nevezzük N-terminálisnak), míg a másikon egy szabad karboxil csoportot (ez a C-terminális). A fehérjék aminosavsorrendjét megegyezés szerint az N-terminális felől a C-terminális felé szokás megadni.
Az újonnan képződött fehérjék nem valami laza láncokként úszkálnak. Sokkal inkább egy különösen érdekes folyamatban minden fehérje egy jól meghatározott és jellegzetes szerkezetbe tekeredik fel. Ez a szerkezet a különböző fehérjékben más és más. A belső kölcsönhatások során (a pozitív töltésű oldalláncok vonzzák a negatív töltésűeket, a hidrofób oldalláncok egymás közelébe préselődnek, hogy kiszorítsák a vizet maguk közül, a nagy terjedelmű oldalláncok kiszorulnak a szűk helyekről stb.) a feltekeredés önmagától zajlik le, méghozzá jellegzetesen a másodperc tört része alatt. A fehérjék mindig egyedi, egymástól teljesen eltérő alakot vesznek fel.
A fehérjék nem egyszerűen összegubancolódnak, mint egy zsineg az ember tenyerében, a feltekeredés bizonyos szabályszerűségek szerint megy végbe. Azt megelőzően a fehérje vázatomjai, minden egyes peptidkötés, oxigén-, nitrogén-, és hidrogénatomja a környező vízmolekulákkal ún. hidrogénhidakat, azaz hidrogénkötéseket létesítenek. Hidrogénkötés akkor jön létre, ha a peptid részlegesen negatív töltésű oxigén- vagy nitrogénatomja közeli társulást hoz létre a víz egy részleges pozitív töltésű hidrogénatomjával. Amikor azonban a fehérje feltekeredik, valamennyi (vagy szinte avalmennyi) vízmolekulát ki kell szorítani maga mellől, hogy a hidrofil oldalláncok minél hatékonyabban egymáshoz tapadhassanak. Ez némi nehézséget okoz: a peptid poláros atomjainak a fehérjeláncban velük ellentétes töltésű partneratomokat kell találniuk, különben a fehérje nem tud feltekeredni.
A problémára két megoldás is kínálkozik. Az egyik esetben a fehérje bizonyos részei ún. alfa-hélixet alkothatnak, amelyben a fehérje váza spirálként megtekeredik. A spirál geometriai elrendeződése miatt a peptid csoportok oxigénatomjai pontosan a tőlük visszafelé elhelyezkedő negyedik aminosav-maradék hidrogénatomja felé mutatnak, s ezzel a hidrogénatommal létesítenek hidrogénhidat. A következő aminosav-maradék is a mögötte eggyel távolabbi csoporttal lép hidrogénkötésre, és így tovább. Az alfa-hélix általában öt-huszonöt aminosav hosszúságú, majd a hélix szerkezet (de nem szükségképpen a fehérjelánc) véget ér. Az alfa-hélix teszi lehetővé, hogy a fehérje tömör alakzattá álljon össze, miközben a peptidkötés atomjai hidrogénkötést létesítenek. A másik olyan szerkezet, amely biztosítja, hogy a peptidkötés atomjai rendre hidrogénkötést alkossanak a béta-redős lemez (vagy röviden béta-lemez). Ebben a szerkezetben a fehérje váza föl-le hajlik, mint a ráncok a rakott szoknyán, és az oldalláncok a váz irányára merőlegesen, kifelé állnak. A váz később visszahajlik, és a visszakanyarodó ág oxigénatomjai az előző szakasz peptidkötéseivel létesítenek hidrogénkötést. Az alfa-hélixhez hasonlóan a béta-lemez is azt segíti elő, hogy a poláros vázatomok hidrogénkötésre lépjenek egymással.
Az alfa-hélixeket és a béta-lemezeket együttesen a fehérje másodlagos szerkezetének nevezzük. Egy átlagos fehérjében az aminosav-maradékok 40-50 százaléka alkot hélixet és redőket, a további aminosav részek a másodlagos szerkezeti elemek közötti kanyarulatokban helyezkednek el, olyakor szabálytalan szerkezetek hoznak létre. A hélixek és a lemezek egymás mellé rendeződnek és az esetek többségében tömör, göbszerű szerkezeteket alakítanak ki. Annak a pontos módját, ahogyan a másodlagos szerkezeti elemek összerendeződnek, harmadlagos szerkezetnek nevezzük. A hélixek és a lemezek közötti elrendeződés hajtóeleme: a fehérje oldalláncok jó része hidrofób, víztaszító jellegű, s miként az olaj is elválik a víztől, s külön fázist hoz lére, a hidrofób oldalláncok is egymás közelébe tömörülnek, hogy a fehérje belsejében vízmentes régiót alakítsanak ki. De arról se feledkezzünk meg, hogy bizonyos oldalláncok polárosak, vagy töltéssel rendelkeznek, és így vizes közegben igyekeznek maradni. Azt, hogy egy-egy fehérje milyen végső alakba tekeredik fel, a fehérjeváz mentén elhelyezkedő hidrofób és poláros oldalláncok mintázata határozza meg, valamint azt, hogy a fehérje feltekeredése úgy menjen végbe, hogy a hidrofób csoportok többsége a fehérje belsejébe a hidrofil csoportok pedig kifelé álljanak. Mint hogy a hidrofób és hidrofil csoportokból megfelelő elrendeződést, a hidrogénkötéseknek pedig egész hálózatát kell kialakítani, egy átlagos fehérje afféle háromdimenziós kirakójáték.
Gyakran előfordul, hogy különálló polipeptidek kapcsolódnak össze, és összetartozó egységként működő, bonyolult szerkezetet alakítanak ki. Ezekben az esetekben az összetett polipeptidek önálló, de több „alegységű” fehérjének szokás tekinteni. Például az oxigénszállító hemoglobin négy polipeptidből épül fel, és az összeállt fehérje már alkalmas az oxigénkötésre, amire az alegységek egyike sem képes önmagában. Más szavakkal: a működőképes biológiai fehérje négy polipeptid együttese. A polipeptidek sajátos elrendeződését a fehérje negyedleges szerkezetének nevezzük.
A fentiekből láthatjuk, hogy az intelligens tervezés (teremtés) milyen bonyolult molekulákat képes létrehozni néhány atomból. Ezek a makromolekulák rendkívül változatos szerepet tölthetnek be az élő szervezetekben, így lehetnek enzimek, szállítófehérjék, mint például a hemoglobin, lehetnek vázfehérjék. Ily módon láthatjuk, hogy a fehérjemolekulák milyen fontos szerepet játszanak az élő szervezetekben.
A biokémia egyik legszebb, ha nem a legszebb fejezete a genetika alapjait jelentő nukleinsavak. A fehérékhez hasonlóan a nukleinsavak is csupán néhány lehetséges építőelem kombinációjából összeálló polimerek. A nukleinsavak építőelemei a nukleotidok, amelyek maguk is több részből állnak. Közülük az egyik egy szénhidrát: vagy ribóz (a ribonukleisavakban, más néven az RNS-ben), vagy dezoxi-ribóz (a dezoxiribonukleinsavakban, más néven a DNS-ben). A ribózhoz négyféle bázis kapcsolódhat: adenin (A), citozin(C), guanin (G) vagy uracil (U). Ha a szénhidrát rész dezoxi-ribóz, úgy ahhoz az A, C, G nukleotid bázisok mellett az U helyett egy hasonló molekula, a timin (T) kötődik a molekulában. A szénhidrátgyűrű másik részéhez (az ún. 5’-hidroxilcsoporthoz) egy foszfátcsoport illeszkedik.
Két nukleotid kémiai kötéssel úgy kapcsolódhat egymáshoz, hogy az egyik nuleotid foszfátcsoportja reagál a másik nuleotid 3’-hidroxilcsoportjával. Ennek eredményeképpen a kapott molekula egyik végén egy szabad 5’-foszfátcsoport, a másik végén pedig egy szabad 3’-hidroxilcsoport marad, amelyhez további nukleotidok kötődhetnek, s e folyamat ismétlődésével rendkívül hosszú polinukleotid-láncok jöhetnek létre. A sejtekben található RNS-ben az egymáshoz kapcsolódó nukleotidok száma 70 és 50 ezer közötti. Egyetlen DNS molekulában pedig néhány ezer és egymilliárd közötti számban található nukleotid. A polinukleotidok bázisainak sorrendjét az 5’-vég felől a 3’-vég felé haladva szokás leírni.
A sejtekben az egyszálú polinukleotidként található RNS-ből különféle típusok ismeretesek. Az első az ún. hírvivő RNS (angol nevén messenger, rövidítve mRNS): ezek a molekulák a DNS génjeinek pontos másolataiként íródnak át, s az általuk hordozott genetikai információt a fehérjeszintetizáló gépezet „fordítja le” fehérjévé. A másik típus a riboszómális RNS (rRNS): az ide tartozó polinukleotidok nagy számú és különféle fehérjeösszetevővel kapcsolódva hozzák létre a riboszómát, a fehérjeszintézis legfőbb gépezetét. Az RNS utolsó fő típusa az ún. transzfer RNS (tRNS): ezek viszonylag kis, hetven-kilencven nukleotidhosszúságú molekulák, amelyek az mRNS és a riboszómán képződő fehérjelánc között összekötő elemként szolgálnak.
A sejtben a DNS kétszálú szerkezetben van jelen (ez a híres kettős spirál), a két láncot hidrogénkötések tartják szorosan együtt. Ezt a kettős spirált fedezte fel Wattson és Crick, amiért Nobel-díjat kaptak. Hogy ezt átláthassuk, külön-külön vegyük szemügyre a nukleotidbázisok szerkeztetét. A nukleotidok két csoportra oszthatók: a nagyobb méretű kettős, ún. kondenzált gyűrűs szerkezetű purinokra (A és G), valamint a kisebb méretű egyetlen aromás gyűrűs szerkezetű pirimidinekre (C és T). Szabályosan elhelyezkedve az A és T bázisok két-két, a G és C bázisok három-három hidrogénhidat létesíthetnek egymással. Ha a sejtek DNS-ében G áll a kettős spirál egyik szálán a másik szál megfelelő helyén C-t találunk, és viszont. Ugyanez igaz az A-T bázispárokra. Emiatt a két szálat egymást kiegészítőinek (komplemetereinek) nevezzük. A hidrogénhidak helyes elrendeződéséhez a két szálnak egymással ellentétes irányban kell állnia: ha az egyiknél az 5’-3’ irány balról jobbra néz, úgy a másikban egy mindig jobbról balra. Míg az eukarióta sejtek DNS molekulái két, egymást kiegészítő lineáris szálból állnak, számos baktérium DNS-ét meglepő módon két, egymást kiegészítő cirkuláris (kör alakú) szál alkotja.
A sejtekben található dezoxiribonukleinsav mennyisége attól függ, mennyire összetett az adott szervezet. A baktériumokban néhány millió nukleotidnyi DNS-t találunk, az eukarióták teljes DNS-ének (genomjának) nukleotidmennyisége néhányszor tízmillió (a gombák esetében), és több százmilliárd (virágos növények) között változhat. A teljes emberi genom mintegy hárommilliárd nukleotidnyi hosszúságú. Az emberi genom összetételét a közelmúltban tárta fel a közismert Human Genom Projekt (az eredményeket 2001 februárjában közölték a Science című, nagy tekintélyű tudományos folyóiratban). Az 1990-ben J. Wattson kezdeményezésére indult program legújabb adatai szerint az emberi genom 3,2 x tíz a kilencediken bázispárt tartalmaz, amelynek csupán kevesebb, mint öt százaléka gén, vagyis a többség ún. nem kódoló régió.
A DNS-hez és a három típusú (mRNS, rRNS és tRNS) RNS-hez kapcsolódik a rendkívül bonyolult és rendkívül nagy pontosságú fehérjeszintézis. A fehérjeszintézis három fő részből áll: az átírásból (DNS-ről RNS szintézis), a transzlációból (átfordítás), amikor a DNS nukleotid szekvenciája aminosav sorrendre fordítódik le. A harmadik pedig maga a fehérjeszintézis, amelyik iniciációból, lánchosszabbításból, és terminációból áll. Itt van nagyon fontos szerepe a tRNS-nek, amely az aminosavakat szállítja a megfelelő helyre.
A fehérjebioszintézis fontosságát az a nagyfokú specifitás biztosítja, amely a transzfer RNS meghatározott bázistripletje (anitkodon) és a messenger RNS-en lévő bázistriplet közötti kapcsolatot jellemzi.
A legfontosabb biopolimerek után meg kell említeni még két fontos biopolimert, az egyik a lipidek, a másik pedig a poliszacharidok. Ezek eltérő feladatokat ellátó biopolimerek. A poliszacharidok cukor és cukorszármazék alegységekből álló polimere, amelyek lehetnek szerkezeti anyagok (például a fás szárú növényekben található cellulóz), vagy energiatároló anyagok (mint a májban raktározott glikogén). Fontos szerepet játszik még a kitin nevű poliszacharid, amely N-acetilglükozamin alegységekből épül föl, amely a rovarok kitinpáncéljában játszik nagyon fontos szerepet. A lipidek (azaz zsírok), a fehérjékkel, nukleisavakkal és poliszacharidokkal ellentétben nem alapegységekből felépülő polimerek, ezeket a molekulákat eleve a legegyszerűbb alapanyagokból állítja elő a szervezet. A lipidek nem is makromolekulák, de egymással összeállva kiterjedt szerkezeti elemeket hozhatnak létre (például a sejtmembránokat).
Mindezekből látszik az a csodálatos rendezettség, amely önmagától nem alakulhat ki, hiszen ez utóbbi ellentmond annak az alapvető törvénynek, amely az élővilágra is érvényes, nevezetesen az, hogy a rendezettség kialakulásához munkabefektetésre, energiára van szükség, amely csak a teremtő révén valósulhat meg. Ez pedig a termodinamika második főtétele.
Mindebből látszik az a csodálatos rendezettség, amely önmagától nem alakulhat ki, hiszen ez utóbbi ellentmond annak az alapvető törvénynek, amely az élővilágra is érvényes, nevezetesen az, hogy a rendezettség kialakulásához és fenntartásához munkabefektetésre, energiára van szükség, ami csak a teremtés révén valósulhat meg. Ez pedig a termodinamika második főtétele, amiről az előbbiekben is szót ejtettem.
Az élőt és a halottat az különbözteti meg egymástól, hogy a halott entrópiája, azaz a rendezetlensége nő. Az élő szervezetben az élőlény rendezettsége a legnagyobb, azaz az entrópiája a legkisebb. Az entrópianövekedés önmagától megy végbe, nem kell hozzá energia befektetés. Jól szemlélteti ezt az az egyszerű tény, van egy tiszta, rendezett szoba, ami energia befektetés, nevezetesen a takarítás tett tisztává, rendezetté. Ha nem gondoskodunk a fenntartásáról, úgy hamar rendezetlenné, azaz piszkossá válik, azaz megnő az entrópiája. Ez a teremtés lényege. Az élet úgy jött létre a világban, hogy a Teremtő Isten létrehozta a legrendezettebb formát, az életet. A Darwini evolúció legnagyobb ellentmondása, hogy az élet kialakulását úgy próbálja magyarázni, hogy az egyszerűtől a bonyolultabb felé haladva jött létre. Ez alapjaiban mond ellent az előbb felvázoltaknak.
Darwin idős korában, minthogy hívő ember volt, és komoly támadások érték az egyház részéről, visszavonta az evolúciós elméletét. Azt, hogy a fajok egymásba átalakulhatnak. Azonban ez az elmélet mély gyökeret eresztett azokban a biológusokban, akik elvből, apriori tagadták azt, hogy létezik egy teremtő erő, ami létrehozta mind az élettelen, mind az élő világot. Képtelenek voltak elfogadni, hogy van egy olyan erő, ami irányítja a teremtett világot, függetlenül attól, hogy mi azt elhisszük-e vagy nem?
Napjainkban a molekuláris biológia fejlődése mind egyértelműbben bizonyítja ezt, hogy az élet keletkezése kiált a Teremtő után, mint ahogy az előző fejezetekben láttuk, az élet olyan fokú rendezettséget igényel, amely a fenti Darwini evolúcióval elképzelhetetlen. Minél inkább megismerjük az élet molekuláris alapjait, annál inkább rádöbbenünk arra, hogy mily csodálatosan vannak összehangolva az élő szervezeteket felépítő, bonyolult rendszerek. Ezek önmaguktól sosem tudnának kialakulni, így az evolúció, mint az élet keletkezésének elmélete, alapvető ellentétben van a vallási meggyőződéssel, azaz a teremtéssel.
Nem beszélve arról, hogy a „mikor kap az ember lelket”, a bűn, az újjászületés, a mi lesz a halál után nagy kérdései, nem kérdések az evolúciónál és erről nem is beszél. Ellenben a megváltástól, ami az ember számára a legfontosabbat, az üdvösséget jelentheti., elvezeti az embert a teremtés köreibe, hogy ott vég nélkül vitatkozzon. Ez az ördögi mozdulat sok helyen tetten érhető a történelemben, de a saját életünkben is.
A tudomány mai állása azt bizonyítja, hogy mind az élettelen, mind az élő világot egy teremtő erő, a Jóisten alkotta. Fenntartja és igazgatja, sőt Megváltót küldött Jézus személyében, János evangéliuma 3.16. verse szerint, „Mert úgy szerette ISTEN a világot, hogy az ő egyszülött Fiát adta, ha valaki hiszen Őbenne, el ne vesszen, hanem örök élete legyen.”
Míg az evolúciót a sátán követői arra használták/használják fel, hogy tagadják Isten létezését.
